1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時得到一種紅色蛋白，Polis等人在分離Lp時也得到部分純化的紅色蛋白，但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質后,才確認這種紅色物質是一種含鐵蛋白質,稱之為乳鐵蛋白(Lactoferrin,Lf)，又稱紅蛋白。
　　乳鐵蛋白有多種生物活性，歸納起來有以下幾方面：
　　１、抑菌作用
　　２、吞噬細胞功能效應
　　３、細胞生成調節功能
　　４、補體活性調整
　　５、影響NK和ADCC活性
　　６、調節發炎瓜，抑制感染部位炎癥
　　７、還原溶菌酶再生的刺激效應
　　８、在腸道中鐵吸收的刺激和回歸
　　９、抗病毒效應
　　１０、生物活性單體
　　１１、對牛瘤胃中微生物的控制
　　１２、缺鐵乳鐵蛋白抗氧化作用
　　１３、淋巴細胞的生長刺激
　　１４、顆粒細胞、嗜中性粒細胞的調整
　　１５、雙歧桿菌的生長刺激
　　１６、對補體溶血活性的阻礙作用
　　１７、對單核白血球的白血球遷移因子生成的促進作用
　　乳鐵蛋白的生物活性受多種因素的制約，鹽類、鐵含量、pH、抗體或其它免疫物質、介質等影響其生物活性。
　　在各種Lfcin中，牛乳的Lfcin(LfcinB)抗菌活性最強，而人的Lfcin(LfcinH)來源特殊，因此成為主要的研究對象。LfcinB來源于牛乳鐵蛋白的第17-41位氨基酸，由25個氨基酸殘基組成，氨基酸順序為：
　　Phe-Lys-Cys-Arg-Arg-Trp-Gln-Trp-Arg-Met-Lys-Lys-Leu-Gly-Ala-Pro-Ser-Ile-Thr-Cys-Val-Arg-Arg-Ala-PheH[4]，包括5個Trp、3個Lys和多個芳香族氨基酸殘基，具有強堿性，pI>8.5，分子量3100Da，其中的2個Cys通過形成分子內二硫鍵使LfcinB一分子呈不完全的桶狀，但研究表明，二硫鍵在抗菌過程中作用不大，被破壞后LfcinB的抗菌活性并不減弱[5]。LfcinH來源于人乳鐵蛋白的1-45位氨基酸，11與12位氨基酸殘基之間的肽鍵斷裂，兩個肽片段靠二者間的二硫鍵連接成為一個分子。
　　LfcinB具有廣譜抗菌活性，對革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌均有效，同時具有抗真菌、抗病毒、刺激細胞生長、參與免疫調節等多種生物學功能。