微絲（microfilament）也普遍存在于所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，一般細胞中含量約占細胞內總蛋白質的1%-2%，但在活動較強的細胞中可占20%-30%。

　　微絲的主要化學成分是肌動蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族并有多種結構極為相似的組成。在肌細胞中至少存在4種不同的肌動蛋白：①骨骼肌的條紋纖維；②心肌的條紋纖維；③血管壁的平滑��；④胃腸道壁的平滑肌。它們在氨基酸組分上有微小的差異（大約在400個氨基酸殘基序列中有4-6個變異），在肌肉與非肌細胞中都還存在β及γ肌動蛋白，它們與具有橫紋的α肌動蛋白可有25個氨基酸的差異。

　　單體的或G-肌動蛋白可聚合為呈纖維狀的F-肌動蛋白，它們可由Mg2 及高濃度的K 或Na 誘導而聚合，聚合后ATP水解為ADP及C-肌動蛋白ADP單體，而從組裝成F-肌動蛋白的多聚體上游離下來。在骨骼肌肌動蛋白的細絲與肌球蛋白的粗絲相互作用產生肌收縮（肌球蛋白可以起作肌動蛋白激活的ATPase的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳動物的非肌細胞中（但以非聚合狀態存在）。

　　總之，微絲具有多種功能，在不同細胞的表現不同，在肌細胞組成粗肌絲、細肌絲，可以收縮（收縮蛋白），在非肌細胞中主要起支撐作用、非肌性運動和信息傳導作用。