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血紅蛋白(hemoglobin)

放大字體  縮小字體 發布日期:2006-10-30

  血紅素和珠蛋白構成的綴合蛋白質,是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧,也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵,其中4個與血紅素的環狀結構相連,并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質部分相連,還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基(α2β2),每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈(含141個氨基酸殘基)和β鏈(含146個氨基酸殘基)的氨基酸序列已確定,也已用X射線衍射結構分析測定其四級結構(見蛋白質)。血紅蛋白基因的點突變導致異常血紅蛋白的產生。已發現數百種異常血紅蛋白,其中只有一小部分引起疾病發生,最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。

  血紅蛋白的四級結構對其運氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經由動脈血運送給組織,又能攜帶組織代謝所產生的二氧化碳經靜脈血送到肺再排出體外。現知它的這種功能與其亞基結構的兩種狀態有關,在缺氧的地方(如靜脈血中)亞基處于鉗制狀態,使氧不能與血紅素結合,所以在需氧組織里可以快速地脫下氧;在含氧豐富的肺里,亞基結構呈松弛狀態,使氧極易與血紅素結合,從而迅速地將氧運載走。亞基結構的轉換使呼吸功能高效進行。

 

  血紅蛋白與一氧化碳的親和力是與氧的親和力的200倍,破壞血紅蛋白的運氧功能是煤氣中毒的原因。

 
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